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Questões de Biologia do ano 2025

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Listagem de Questões de Biologia do ano 2025

#Questão 1096242 - Biologia, Moléculas, células e tecidos, FUVEST, 2025, USP, Especialista em Laboratório (Criomicroscopia Eletrônica Biológica)

A estrutura primária de uma proteína corresponde à sua sequência linear de aminoácidos, essa sequência é influenciada por diversos fatores que afetam a estabilidade e a função da proteína. Considerando as características da estrutura primária das proteínas, assinale a alternativa correta.

A estrutura primária de uma proteína é mantida exclusivamente por interações hidrofóbicas entre os aminoácidos.

A estrutura primária é a única responsável pela formação da estrutura terciária da proteína.

Alterações na sequência de aminoácidos, como mutações pontuais, podem alterar a função da proteína sem afetar a estrutura primária.

A estrutura primária de uma proteína não está relacionada à sequência de nucleotídeos do DNA que codifica a proteína.

A sequência de aminoácidos na estrutura primária é determinada por um código genético específico, e mutações podem resultar em proteínas com estruturas e funções alteradas.

#Questão 1096243 - Biologia, Moléculas, células e tecidos, FUVEST, 2025, USP, Especialista em Laboratório (Criomicroscopia Eletrônica Biológica)

Assinale a alternativa que apresenta corretamente a estrutura secundária de uma proteína.

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#Questão 1096244 - Biologia, Moléculas, células e tecidos, FUVEST, 2025, USP, Especialista em Laboratório (Criomicroscopia Eletrônica Biológica)

A estrutura quaternária das proteínas descreve a organização espacial de múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem entre si para formar uma proteína funcional. Considerando as características da estrutura quaternária das proteínas, assinale a alternativa correta.

A interação entre as subunidades de uma proteína pode envolver forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônicas.

A estrutura quaternária é exclusiva de proteínas compostas por uma única cadeia polipeptídica e não se aplica a proteínas multissubunitárias.

A estrutura quaternária é formada exclusivamente por interações covalentes entre as subunidades de uma proteína.

As proteínas com estrutura quaternária são incapazes de realizar funções biológicas complexas, pois sua atividade depende exclusivamente da estrutura terciária.

A estrutura quaternária é formada apenas quando as subunidades possuem a mesma sequência de aminoácidos e a mesma função dentro da célula.

#Questão 1096245 - Biologia, Moléculas, células e tecidos, FUVEST, 2025, USP, Especialista em Laboratório (Criomicroscopia Eletrônica Biológica)

A estrutura secundária das proteínas refere-se ao arranjo local das cadeias polipeptídicas, que se formam por interações específicas entre os átomos do esqueleto da cadeia principal. Considerando as características e os tipos de estruturas secundárias das proteínas, assinale a alternativa correta.

As hélices alfa são estabilizadas por interações hidrofóbicas entre as cadeias laterais dos aminoácidos.

A hélice alfa é uma estrutura secundária estabilizada por ligações de hidrogênio entre os átomos de hidrogênio da cadeia principal e os átomos de oxigênio localizados em posições próximas da cadeia polipeptídica.

A estrutura secundária de uma proteína é formada exclusivamente por ligações de hidrogênio entre os átomos de oxigênio e hidrogênio da cadeia principal.

A folha beta, ao contrário da hélice alfa, é formada por ligações covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos.

A estrutura secundária de uma proteína não depende de interações entre a cadeia principal e os grupos funcionais das cadeias laterais dos aminoácidos.

#Questão 1096246 - Biologia, Moléculas, células e tecidos, FUVEST, 2025, USP, Especialista em Laboratório (Criomicroscopia Eletrônica Biológica)

Considerando o papel das interações hidrofóbicas no processo de dobramento de proteínas, assinale a alternativa correta.

As interações hidrofóbicas ocorrem quando os resíduos hidrofóbicos se associam com resíduos polares, favorecendo a formação de uma estrutura proteica estável.

Durante o dobramento, os resíduos hidrofóbicos tendem a se agrupar no interior da proteína, longe do ambiente aquoso, contribuindo para a estabilização da estrutura terciária.

As interações hidrofóbicas são responsáveis por manter os resíduos hidrofóbicos na superfície da proteína, onde podem interagir facilmente com a água.

As interações hidrofóbicas são fracas e não influenciam significativamente a estabilidade final da proteína, sendo a interação iônica o principal fator estabilizante.

As interações hidrofóbicas não desempenham papel importante no dobramento de proteínas em ambientes aquosos, pois a solubilidade das proteínas em água impede qualquer tipo de agrupamento de resíduos hidrofóbicos.

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