Considerando a situação hipotética acima e que os pesquisadores do laboratório conseguem, com a metodologia vigente, separar as células de interesse com nível de pureza superior a 99%, julgue os itens que se seguem.

Uma única separação por eletroforese bidimensional em um gel de 20 cm × 20 cm de uma amostra que contém 20.000 proteínas diferentes não permite a separação de todos os componentes protéicos, uma vez que esse método não apresenta resolução suficiente para o referido número de proteínas.

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Caso se deseje aumentar a resolução do método, a segunda dimensão da eletroforese bidimensional deve ser feita em condições não-desnaturantes.

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A separação cromatográfica por troca iônica de proteínas não é possível, porque todas as biomoléculas desse tipo apresentam carga.

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Para se aperfeiçoar a separação por eletroforese, é correto testar diferentes condições de voltagem e de porcentagem de acrilamida.

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Caso as proteínas sejam separadas por isoeletrofocalização, as proteínas que apresentem ponto isoelétrico acima de 7 tenderão a migrar para o eletrodo positivo quando estiverem expostas a um pH ácido.

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Caso as células em estudo produzam espécies reativas de oxigênio no citosol, espera-se, nas condições analisadas, encontrar modificações pós-traducionais em algumas proteínas.

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Caso o medicamento X se ligue covalentemente a um receptor protéico na membrana das células em estudo, a separação por eletroforese bidimensional certamente causará a separação entre o medicamento e o seu receptor.

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Caso as células em questão sejam alvo de um hormônio protéico, de ação intracelular, sintetizado apenas fora das células em estudo, esse hormônio poderá ser detectado por análise proteômica, mas não, por análise do transcriptoma dessas células.

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O método de separação de proteínas por eletroforese bidimensional expõe as proteínas à ação de um campo elétrico.

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Caso não seja utilizada eletroforese bidimensional para a separação das proteínas, o método não pode ser corretamente chamado de análise proteômica.